L'Alliance Francophone, une Communauté pour la Science

 

Des machines toujours plus puissantes, des capacités de stockage impressionnantes, des vitesses de connexion en augmentation constante, les progrès de l'informatique de ces dernières années sont impressionnants.
 
Cependant, la majorité du temps vous n'utilisez qu'une partie infime de cette puissance, alors qu'elle permettrait des progrès énormes dans de nombreux domaines de la recherche scientifique publique et universitaire.
 
Vous pouvez dès maintenant et en quelques clics faire participer votre ordinateur à l'une des plus belles aventures de ce début de XXIème siècle.
Pour cela, il vous suffit d'installer BOINC (logiciel libre).
Puis de choisir un projet en cliquant ci-dessous sur une des images représentant le domaine de recherche qui vous intéresse plus particulièrement.

 

Astronomie
Biologie-Médecine
Ecologie
Mathématiques
Physique-Chimie
Astronomie
Biologie
Ecologie
Mathématiques
Physique-Chimie

 

Aujourd'hui(5 décembre 2016), BOINC c'est environ 268'850 volontaires ↑ actifs sur plus de 980 484 ordinateurs  participant activement aux avancées de la science (volontaires et ordinateurs en hausse). La puissance de calcul moyenne sur 24 heures de l'ensemble des participants atteint 13,863 PetaFlops (soit 14,90 % du plus puissant ordinateur mondial).
En comparaison,  le superordinateur le plus puissant au monde le Sunway TaihuLight développé par the National Research Center of Parallel Computer Engineering & Technology (NRCPC) a une capacité de 93 PetaFlops(10 649 600 cores, 15,37 MW !).
Il détrone, depuis lors, largement le Tianhe-2 hébergé en Chine et développé par China’s National University of Defense Technology(33,86 PetaFlops, 3 120 000 cores, 17,8 MW) en étant 2 fois plus rapide et 3 fois plus efficace que son prédécesseur.
 

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WCG Une étape et une feuille de route : progrès dans la lutte contre Ebola

traduction Oncle Bob


Résumé : Grâce à l'énorme aide apportée par World Community Grid, l'équipe de l’Institut de Recherches Scripps a déjà reçu la plupart des données pour la première protéine cible du virus Ebola. Pendant que ces données sont analysées, la recherche se dirige maintenant vers une autre protéine apparentée ayant un potentiel pour aider à combattre les fièvres hémorragiques.

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Outsmart Ebola Together, un projet scientifique à long terme dont le but est de trouver de nouveaux médicaments pour guérir Ebola et les fièvres hémorragiques mortelles apparentées, en est toujours à ses débuts, mais nous avons déjà atteint une étape majeure. Notre première cible fut le site de liaison du récepteur de la protéine de surface d'Ebola, GP, découvert récemment. GP est la molécule du virus Ebola qui est utilisée pour se fondre avec la paroi d'une cellule humaine et s'introduire en elle. Armés d'un nouveau modèle de site de liaison, et avec les vastes ressources de WCG, nous avons testé ce site avec des médicaments qui pourraient potentiellement se lier avec lui, et, grâce à cela, empêcher l'infection par Ebola. Cette étape de l'étude est maintenant pratiquement terminée : nous avons reçu de WCG la plupart des données envoyées : 5,4 million de composants chimiques candidats.

Nous sommes maintenant en train d'analyser ces données. Les médicaments dont les simulations prédisent une bonne liaison avec la protéine de surface d'Ebola vont maintenant passer à l'étape suivante des expérimentations, conduites au labo avec de véritables protéines et médicaments. Notre analyse devrait donner un aperçu de comment les types de médicaments interagissent avec les protéines virales.

De plus, c'est avec excitation que nous annonçons que nous sommes en train de commencer à travailler sur une seconde molécule cible, la nucléoprotéine du virus de Lassa.

Comme Ebola, Lassa est un virus du "groupe V", en d'autres termes, ces deux virus ont au cœur un génome composé d'un ARN simple brin "sens négatif". Les deux virus provoquent une fièvre hémorragique mortelle. Bien que Lassa ait bénéficié d'une publicité de moindre envergure qu'Ebola, c'est un tueur plus important. Il y a des centaines de milliers de cas de fièvre de Lassa chaque année en Afrique de l'Ouest, avec des dizaines de milliers de morts. C'est aussi la fièvre hémorragique d'origine virale la plus exportée vers les États-Unis et l'Europe. Il n'y a pas de traitement dont l'utilisation soit approuvée pour traiter cette maladie. Identifier un puissant inhibiteur du virus de Lassa est impératif pour la santé publique.

La nucléoprotéine (NP) du virus de Lassa est appelée ainsi car sa première fonction découverte est de se lier, et d'enfermer et protéger, le brin central d'ARN du virus. Cependant, la NP de Lassa est un animal complexe qui a d'autres fonctions. En particulier, notre labo a découvert que NP (presque paradoxalement) est aussi responsable de la digestion de l'ARN double-brins créé par le virus lui-même. Une fois entré dans la cellule humaine, le virus de Lassa doit copier son ARN simple-brin pour produire des protéines virales et se répliquer. Cela requiert de créer de l'ARN double-brins. Cependant, le virus doit le faire discrètement. La présence d'ARN double-brins dans le cytoplasme est un signe majeur d'infection virale, et les cellules humaines sont assez malines pour le détecter, déclenchant une réponse immunitaire efficace. D'où l'importance de la NP de Lassa qui découpe en morceau les propres sous-produits de l'ARN double-brins du virus pour garder son activité secrète.

Nous nous attaquons à la NP de Lassa armés des équipements cristallographiques de notre labo, qui identifient clairement la forme de la NP et le site où la NP réalise la destruction de l'ARN double-brins. Ce site est une grande cavité sur le bord de la protéine, il est chargé négativement mais est aussi bordé par une protéine saillante "arm" chargée positivement. Ces caractéristiques distinctives sont la clef de la liaison du site avec l'ARN double-brins, et, d'après nous, devraient faire un bon candidat pour sélectionner les médicaments possibles.


 

Figure : La structure de la protéine NP de Lassa de notre labo. Des portions importantes de la protéine pour la fonction de digestion de l'ARN double-brins incluent la "cavité" (brillante, particulièrement au niveau de l'atome de manganèse qui aide à la liaison de l'ARN) et l'"arm" adjacent (en jaune).

Nous allons maintenant préparer cette protéine pour son appariement avec des millions de médicaments en utilisant les ressources de World Community Grid. Comme avec nos précédents appariements avec la protéine de surface, les médicaments passant la "sélection virtuelle" subiront des tests supplémentaires avec de vrais protéines au labo. Comme le travail est difficile et n'apporte aucune garantie, nous espérons que ça va conduire à la découverte d'un médicament qui pourrait empêcher la NP de Lassa de dissimuler le double-brins d'ARN viral. Nous avons déjà déterminé que faire cela permettrait aux cellules humaines de détecter et d'agir face au virus de Lassa plus rapidement et plus efficacement, ce qui pourrait sauver des vies.

C'est incroyable pour nous d'avoir pu recevoir tant de résultats aussi rapidement, et nous voulons remercier quiconque au sain de la famille World Community Grid ayant aidé à rendre cela possible. Il y a beaucoup de travail à venir, mais c'est extrêmement encourageant de savoir que nous avons les ressources disponibles pour le réaliser.