L'Alliance Francophone, une Communauté pour la Science

 

Des machines toujours plus puissantes, des capacités de stockage impressionnantes, des vitesses de connexion en augmentation constante, les progrès de l'informatique de ces dernières années sont impressionnants.
 
Cependant, la majorité du temps vous n'utilisez qu'une partie infime de cette puissance, alors qu'elle permettrait des progrès énormes dans de nombreux domaines de la recherche scientifique publique et universitaire.
 
Vous pouvez dès maintenant et en quelques clics faire participer votre ordinateur à l'une des plus belles aventures de ce début de XXIème siècle.
 
Pour cela, il vous suffit d'installer BOINC (logiciel libre).
 
Puis de choisir un projet en cliquant ci-dessous sur une des images représentant le domaine de recherche qui vous intéresse plus particulièrement.

 

Astronomie
Biologie-Médecine
Ecologie
Mathématiques
Physique-Chimie
Astronomie
Biologie
Ecologie
Mathématiques
Physique-Chimie

 

Aujourd'hui (23 juin 2014), BOINC c'est environ 243 200 volontaires ↓ actifs sur plus de 484 976 ordinateurs participant activement aux avancées de la science (volontaires en baisse mais ordinateurs en hausse). La puissance de calcul moyenne sur 24 heures de l'ensemble des participants atteint 9,465 PetaFlops (soit 28 % du plus puissant ordinateur mondial).

En comparaison, (pour le troisième semestre consécutif) le superordinateur le plus puissant au monde le Tianhe-2 développé par China’s National University of Defense Technology a une capacité de 33,86 PetaFlops (3 120 000 cores, 17,8 MW !).
Il détrone, depuis lors, largement le TITAN-Cray XK7 hébergé aux USA au DOE/SC/Oak Ridge National Laboratory (17,590 PetaFlops, 560 640 cores, 8,209 MW) en doublant la puissance de calcul.
 
[sources: http://boinc.berkeley.edu/ http://www.top500.org/ ]
 
   

ProteinPredictor@Home : les Protéines analysées

Détails

 

Petite Spirale H0010

Nous évaluons actuellement notre capacité à prévoir cette structure avec des informations secondaire sur cette structure.

1. Nom de la protéine
P8-Mtcp1
2. Nom de l'organisme
Homo Sapiens
3. Nombre d'acides aminés (approx.)
68
4. Séquencage ADN
MPQKDPCQKQACEIQKCLQANSYMESKCQAVIQELRKCCAQYPKGRSVVCSGFEKEEEENLTRKSASK
5. Fonction
produit de l'oncogène
6. Méthode expérimentale
NMR
7. Structure expérimentale:
1HP8

 

 

Petite Spirale H0011

Nous évaluons actuellement notre capacité à prévoir cette structure avec des informations secondaire sur cette structure.
1. Nom de la protéine
Protéine B du centromère
2. Nom de l'organisme
Homo Sapiens
3. Nombre d'acides aminés (approx.)
56
4. Séquencage ADN
MGPKRRQLTFREKSRIIQEVEENPDLRKGEIARRFNIPPSTLSTILKNKRAILASE
5. Fonction
Protéine fixant l'ADN
6. Méthode expérimentale
NMR
7. Structure expérimentale:
1BW6

 

Petite Spirale H0012

Nous évaluons actuellement notre capacité à prévoir cette structure avec les informations secondaires de cette structure.
1. Nom de la protéine
Subdomaine Igamma de la transposase du Phage Mu
2. Nom de l'organisme
Bacteriophage Mu
3. Nombre d'acides aminés (approx.)
75
4. Séquencage ADN
MNVHKSEFDEDAWQFLIADYLRPEKPAFRKCYERLELAAREHGWSIPSRATAFRRIQQLDEAMVVACREGEHALM
5. Fonction
Protéine fixant l'ADN
6. Méthode expérimentale
NMR
7. Structure expérimentale:
2EZH

 

Protéine du Prion Bovin

Nous évaluons actuellement notre capacité à prévoir cette structure avec des informations secondaire sur cette structure.
1. Nom de la protéine
Fragment 121-230 de la Proteine Prion du Bovin
2. Nom de l'organisme
Taureau domestique (Vache)
3. Nombre d'acides aminés (approx.)
112
4. Séquencage ADN
GSVVGGLGGYMLGSAMSRPLIHFGSDYEDRYYRENMHRYPNQVYYRPVDQ YSNQNNFVHDCVNITVKEHTVTTTTKGENFTETDIKMMERVVEQMCITQY QRESQAYYQRGA MLSDEDFKAVFGMTRSAFANLPLWKQQNLKKEKGLF
5. Fonction
Inconnue
6. Méthode expérimentale
NMR
7. Structure expérimentale:
1DWY

 

Cyclophiline A Humaine

Nous évaluons actuellement notre capacité à prévoir cette structure avec des informations secondaire sur cette structure.
1. Nom de la protéine
Cyclophiline Recombinante des cellules T humaines
2. Nom de l'organisme
Homo Sapiens
3. Nombre d'acides aminés (approx.)
160
4. Séquencage ADN
VNPTVFFDIAVDGEPLGRVSFELFADKVPKTAENFRALSTGEKGFGYKGS
CFHRIIPGFMCQGGDFTRHNGTGGKSIYGEKFEDENFILKHTGPGILSMA
NAGPNTNGSQFFICTAKTEWLDGKHVVFGKVKEGMNIVEAMERFGSRNGK
TSKKITIADCGQLE

5. Fonction
 
 
Peptidyl cis/trans isomerase
6. Méthode expérimentale
Diffraction au rayon X
7. Structure expérimentale:
1RMH