POEM@Home : premiers résultats

Les structures dites "en rubans" représentent ce que l'on appelle le feuillet bêta. La quasi totalité des protéines de cette taille ne sont pas stables. Ici, la stabilité du peptide modélisé est obtenue en regroupant les ramifications du tryptophane sur un des coté du feuillet bêta. Ces ramifications ne supportent pas le contact avec l'eau (effet hydrophobique) et notre modèle prédit correctement ce regroupement en accords avec l'expérimentation. La déviation quadratique moyenne de chacun des atomes de la structure repliée est de 1,38 Ångström. Pour comparaison cela correspond approximativement au "diamètre" d'une molécule d'eau. La structure repliée est en accords avec l'expérience à la résolution expérimentale. Les petits feuillets bêta ont plusieurs fonctions biologiques, ce qui rend intéressant leur étude. Elles modulent notamment l'entrée des virus dans les cellules (le virus du VIH par exemple)

A gauche, vous pouvez voir la structure dépliée de départ d'une protéine accessoire du VIH, une protéine dont le VIH a besoin pour pénétrer à l'intérieur des cellules. A droite apparaît une superposition de la structure repliée par POEM@home (bleu) avec la structure expérimentale de ce faisceau à quatre hélices formé de 40 acides animés chacune. La déviation quadratique moyenne de chacun des atomes de la structure repliée est de 2,56 Ångström, toujours avec la résolution expérimentale. Nous avons replié les 2 protéines dans 3 simulations indépendantes. Ces résultats démontrent que POEM@home fonctionne, merci à tous les participants et joyeuses fêtes.

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